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抑制剂与底物结构相似 抑制剂与底物竞争酶分子的底物结合部位 当抑制剂存在时,Km变大 抑制剂恒定时,增加底物浓度仍能达到最大反应速度 抑制剂与酶分子共价结合
底物与酶活性部位具有互补的结构,说明酶的催化作用具有高效性 当提高底物浓度后,底物分子与酶活性部位结合的几率增加,使抑制剂的作用减弱 竞争性抑制剂的化学结构与底物的结构相似,非竞争性抑制剂的分子结构不与底物的相似 上述调节过程属于酶活性的调节,仅存在于微生物细胞内
所示为酶催化底物发生变化的作用原理)。下列有关叙述正确的是( ) A.非竞争性抑制剂会使酶失活 两种抑制剂均只降低酶的催化效应 非竞争性抑制剂与该酶催化的底物化学结构相似 竞争性抑制剂与酶的活性位点具有互补结构,可被该酶催化分解
抑制剂对酶无专一性 抑制剂与酶结合后使酶变性 抑制剂不能用物理的方法去除 抑制剂与酶通常以共价键结合 磺胺药的抗菌作用是可逆性抑制
抑制剂与底物竞争酶分子中的底物结合位点 抑制剂恒定时,增加底物浓度,能达到最大反应速度 抑制剂与底物结构相似 当抑制剂存在时,Km值变大 抑制剂与酶分子共价结合
抑制剂与底物结构相似 抑制剂与底物竞争酶分子中的底物结合 当抑制剂存在时,Km值变大 抑制剂恒定时,增加底物浓度,能达到最大反应速度 抑制剂与酶分子共价结合
抑制剂与底物结构相似 底物的增加可减弱或消除抑制剂的作用 酶的活性中心只能与底物或抑制剂的其中一种结合 抑制作用的强弱只与抑制剂的量有关 Vmax不变
抑制剂与酶结合后使酶变性 抑制剂与酶通常以共价键结合 抑制剂不能用物理的方法去除 抑制剂对酶无专一性 磺胺药的抗菌作用是可逆性抑制
抑制剂只与酶的活性中心结合 抑制剂与酶的必需基团以共价键结合 抑制剂与酶结合后酶不会恢复活性 抑制剂的结构与底物相似 抑制剂常是机体的代谢物
抑制剂与酶的必需基团以共价键结合 抑制剂的结构与底物相似 抑制剂与酶结合后酶不会恢复活性 抑制剂只与酶的活性中心结合 抑制剂常是机体的代谢物
所示为酶催化底物发生变化的作用原理)。下列有关叙述正确的是( ) A.非竞争性抑制剂会使酶失活 两种抑制剂均只降低酶的催化效应 非竞争性抑制剂与该酶催化的底物化学结构相似 竞争性抑制剂与酶的活性位点具有互补结构,可被该酶催化分解
DNA多聚酶抑制剂 胸腺核苷合成酶抑制剂 嘌呤核苷合成酶抑制剂 核苷酸还原酶抑制剂 拓扑异构酶抑制剂
抑制剂和酶的活性中心结构相似 抑制作用的强弱与抑制剂浓度的大小无关 抑制作用不受底物浓度的影响 抑制剂与酶作用的底物结构相似
抑制剂与底物结构相似 抑制剂与底物竞争酶分子的底物结合部位 当抑制剂存在时,K值变大 抑制剂与酶分子共价结合
抑制剂与底物竞争酶分子中的底物结合基团 抑制剂与底物结构相似 抑制剂恒定时,增加底物浓度,能达到最大反应速度 当抑制剂存在时,Km值增大 抑制剂与酶分子共价结合
抑制剂与底物结构相似 抑制剂与底物竞争酶分子的底物结合部位 当抑制剂存在时,Km值变大 抑制剂恒定时,增加底物浓度仍能达到最大反应速度 抑制剂与酶分子共价结合
核苷类反转录酶抑制剂 非核苷类反转录酶抑制剂 蛋白酶抑制剂 进入和融合抑制剂 转录酶抑制剂