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有竞争性抑制剂时酶反应动力学特点是( )。

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竞争性抑制剂  非竞争性抑制剂  反竞争性抑制剂  重金属  增加辅酶用量  
Km增大,Vmax不变  Km减小,Vmax不变  Vmax增大,Km不变  Vmax减小,Km不变  
Km↑,Vmax 不变  Km↓,Vmax↓  Km不变,Vmax↓  Km↓,Vmax↑  
竞争性抑制剂  非竞争性抑制剂  反竞争性抑制剂  重金属  增加辅酶用量  
Km增大,Vmax不变  Km降低,Vmax不变  Km不变,Vmax增大  Km不变,Vnlax降低  
Vmax增大;Km值不变  Vmax不变;km值降低  Vmax不变;Km值增大  Vmax,降低;Km值不变  
竞争性抑制剂  非竞争性抑制剂  反竞争性抑制剂  不可逆抑制剂  
Km值不变,Vmax降低  Km值不变,Vmax增加  Km值增高,Vmax不变  Km值降低,Vmax不变(28/2011)  
竞争性抑制剂   非竞争性抑制剂   分竞争性抑制剂   不可逆抑制剂  
所示),可催化底物发生变化:酶抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子,其中竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点,从而降低酶对底物的催化效应;非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他传点结合,能改变酶的构型,使酶不能与底物结合,从而使酶失去催化活性;乙图表示不加抑制剂、加一定量的竞争性抑制剂、加一定量的非竞争性抑制剂后反应速率变化与底物浓度的关系。下列有关叙述不正确的是( ) A.曲线a表示没有酶抑制剂存在时的作用效果   曲线c表示在竞争性抑制剂作用下酶的活性降低   曲线a、b酶促反应速率不再增加是酶处于饱和状态   竞争性抑制剂与该酶催化的底物化学结构相似  
Km值增大,Vmax值不变  Km值减小,Vmax值不变  Km值不变,Vmax值增大  Km值不变,Vmax值减小  Km值和Vmax值均减小  
Km值增大,Vmax不变  Km值降低,Vmax不变  Km值不变,Vmax增大  Km值不变,Vmax降低  Km值和Vmax均降低(23/2001)  
曲线a表示没有酶抑制剂存在时的作用效果  曲线c表示在竞争性抑制剂作用下酶的活性降低  曲线a、b反应速率不再增加是受酶浓度的限制  竞争性抑制剂与该酶催化的底物结构相似  
Km,Vmax不变  Km,Vmax不变  Vmax,Km  Vmax,Km不变  Km,Vmax  
加入几激活剂  存在有竞争性抑制剂  存在有反竞争性抑制剂  存在有非竞争性抑制剂  存在不可逆抑制剂