可使米氏酶Km增大的抑制剂是-X题卡

Vmax不变，Km增大 Vmax不变，Km减小 Vmax增大，Km不变 Vmax减小，Km不变

抑制剂通过非共价键与酶和（或）酶-底物复合物可逆性结合竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心，Vmax不变，Km增大非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力，Vmax变小，Km不变反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合，Vmax变小，Km变小透析或超滤等方法不能将抑制剂除去

Km增大，Vmax不变 Km降低，Vmax不变 Km不变，Vmax增大 Km不变，Vnlax降低

竞争性抑制剂非竞争性抑制剂反竞争性抑制剂不可逆抑制剂

抑制剂的结构与底物不相似增大[S]对抑制作用无影响 Km↓、V_max不变 Km↓、V_max↓ 抑制剂和底物都与酶的活性中心结合

非竞争性抑制剂反竞争性抑制剂竞争性抑制剂不可逆抑制剂除不可逆抑制剂外，其他类型的抑制剂都可使用

抑制剂通过非共价键与酶和（或）酶一底物复合物可逆性结合竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心，Vmax不变，Km增大非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力，Vmax变小，Km不变反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶一底物复合物结合，Vmax变小，Km变小透析或超滤等方法不能将抑制剂除去

抑制剂通过非共价键与酶和（或）酶-底物复合物可逆性结合竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心，Vmax不变，Km增大非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力，Vmax变小，Km不变反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合，Vmax变小，Km变小透析或超滤等方法不能将抑制剂除去

抑制剂的结构与底物不相似增大［S］对抑制作用无影响 Km↓、V_max不变 Km↓、V_max↓ 抑制剂和底物都与酶的活性中心结合

与[E]（酶的浓度）成正比与[S]（底物浓度）无关与Km（米氏常数）成正比与[I]（抑制剂浓度）成正比

最大反应速度米氏常数Km Vmax和Km都受到影响 Vmax和Km都不会受到影响

抑制剂通过非共价键与酶和（或）酶—底物复合物可逆性结合竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心，Vmax不变，Km增大非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力，Vmax变小，Km不变反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶—底物复合物结合，Vmax变小，Km变小透析或超滤等方法不能将抑制剂除去

非竞争性抑制剂反竞争性抑制剂竞争性抑制剂不可逆抑制剂除不可逆抑制剂外，其他类型的抑制剂都可使用

非竞争性抑制剂反竞争性抑制剂竞争性抑制剂不可逆抑制剂除不可逆抑制剂外,其他类型的抑制剂都可使用

抑制剂的结构与底物不相似增大［S］对抑制作用无影响 Km↓、Vmax不变 Km↓、Vmax↓ 抑制剂和底物都与酶的活性中心结合

抑制剂即与酶结合又与酶 -底物复合体结合抑制剂只与酶 -底物复合物结合抑制剂使酶促反应的 Km值降低Vmax增高抑制剂使酶促反应的 Km值升高Vmax降低抑制剂不使酶促反应的 Km值改变只降低 Vmax

Km↓、Vmax 抑制剂的结构与底物相似 Km↓、Vmax不变抑制剂和底物结合在酶分子的不同部位 Km不变、Vmax增大

抑制剂与底物竞争酶分子中的底物结合基团抑制剂与底物结构相似抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大反应速度当抑制剂存在时，Km值增大抑制剂与酶分子共价结合

可使米氏酶Km增大的抑制剂是（）。