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下列哪项不是酶的别(变)构调节的特点

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变构酶多数是代谢途径的限速酶  变构酶与变构剂的结合是不可逆的  变构酶变构时常伴有磷酸化和脱磷酸化  所有变构酶都有催化亚基和调节亚基  
变构酶多存在调节亚基和催化亚基  变构剂使酶蛋白构象改变,从而改变酶的活性  变构剂与酶分子的特定部位结合  变构调节都产生正效应,即增加酶的活性  变构酶大多是代谢调节的关键酶  
反应动力学遵守米氏方程  限速酶多受别构调节  变构剂与酶的结合是可逆的  酶活性可因与变构剂结合而促进或抑制  别构酶常由多亚基组成(7/1995)  
变构剂与酶分子上的非催化部位结合  使酶蛋白构象发生改变,从而改变酶活性  酶分子多有调节亚基和催化亚基  变构调节都产生正效应,即加快反应速度  变构酶常是该代谢途径的限速酶  
变构剂与酶分子上的非催化部位结合  使酶蛋白构象发生改变,从而改变酶活性  酶分子多有调节亚基和催化亚基  变构调节都产生正效应,即加快反应速度  
引起酶蛋白构象变化  酶蛋白发生共价修饰  属于快速调节方式  有放大效应  
变构调节多数是反馈调节  变构剂与酶结合牢固  变构激活剂可增强酶与底物的结合  使酶蛋白分子发生构象变化而导致活性改变  变构酶与底物的亲和力高  
所有变构酶都有一个调节亚基,一个催化亚基  变构酶的动力学特点是酶促反应与底物浓度的关系呈S形而不是双曲线形  变构激活和酶被离子激活剂激活的机制相同  变构效应与非竞争性抑制相同  变构效应与竞争性抑制相同  
一种可逆的共价调节  一种不可逆的非价调节  通过磷酸化作用  通过酶的调节部位起作用  别构酶的酶促反应动力学符合米氏方程  
变构效应剂与酶分子结合后,可稳定其构象  变构效应剂与酶分子必需基团结合,而使酶活化  代谢终产物往往是该途径中关键酶的变构激活剂  变构效应剂与酶分子的调节部位结合,使酶分子变构而改变活性  
能接受变构调节的酶常是两个以上的亚基组成的聚合体  6P是己糖酶的抑制变构剂  AMP是磷酸糖激酶的激活变构剂  ATP是枸橼酸合成酶的激活变构剂  乙酰CoA是丙酮酸羧化酶的激活变构剂  
反应动力学遵守米氏方程  限速酶多受别构调节  变构剂与酶的结合是可逆的  酶活性可因与变构剂结合而促进或抑制  别构酶常由多亚基组成  
催化部位与别构部位位于同一亚基  都含有一个以上的亚基  动力学曲线呈S形曲线  变构调节可有效地和及时地适应环境的变化  该调节可调节整个代谢通路  
关键酶大多是变构酶  变构酶具有催化亚基和调节亚基  变构剂与酶蛋白非共价结合  变构剂与酶活性中心结合  酶构象改变引起酶活性改变  
引起酶蛋白构象变化  酶蛋自发生共价修饰  属于快速调节方式  有放大效应  

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