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加入激活剂 存在有竞争性抑制剂 存在有反竞争性抑制剂 存在有非竞争性抑制剂 存在有不可逆抑制剂
抑制剂与底物结构相似 抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位 增加底物浓度也不能达到最大反应速度 当抑制剂存在时Km值变大 抑制剂与酶非共价结合
抑制剂与底物结构相似 抑制剂与底物竞争酶分子的底物结合部位 当抑制剂存在时，Km变大 抑制剂恒定时，增加底物浓度仍能达到最大反应速度 抑制剂与酶分子共价结合
抑制剂与底物结构相似 抑制剂与酶非共价结合 增加底物浓度也不能达到最大反应速度 当抑制剂存在时Km变大 抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位
抑制剂与底物竞争酶分子中的底物结合位点 抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大反应速度 抑制剂与底物结构相似 当抑制剂存在时，Km值变大 抑制剂与酶分子共价结合
抑制剂与酶非共价结合 抑制剂与底物结构相似 当抑制剂存在时Km值变大 抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位 增加底物浓度也不能达到最大反应速度
抑制剂与底物结构相似 抑制剂与底物竞争酶分子中的底物结合 当抑制剂存在时，Km值变大 抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大反应速度 抑制剂与酶分子共价结合
所示），可催化底物发生变化：酶抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子，其中竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，从而降低酶对底物的催化效应；非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他传点结合，能改变酶的构型，使酶不能与底物结合，从而使酶失去催化活性；乙图表示不加抑制剂、加一定量的竞争性抑制剂、加一定量的非竞争性抑制剂后反应速率变化与底物浓度的关系。下列有关叙述不正确的是( ) 
A.曲线a表示没有酶抑制剂存在时的作用效果 曲线c表示在竞争性抑制剂作用下酶的活性降低 曲线a、b酶促反应速率不再增加是酶处于饱和状态 竞争性抑制剂与该酶催化的底物化学结构相似
非竞争性抑制剂 竞争性抑制剂 可逆的抑制作用 反竞争性抑制剂
抑制剂与底物结构相似 抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位 增加底物浓度也不能达到最大反应速度 当抑制剂存在时Km值变大 抑制剂与酶非共价结合
抑制剂与底物结构相似 抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位 增加底物浓度也不能达到最大反应速度 当抑制剂存在时Km值变大 抑制剂与酶非共价结合
加入几激活剂 存在有竞争性抑制剂 存在有反竞争性抑制剂 存在有非竞争性抑制剂 存在不可逆抑制剂
抑制剂与底物竞争酶分子中的底物结合基团 抑制剂与底物结构相似 抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大反应速度 当抑制剂存在时，Km值增大 抑制剂与酶分子共价结合
抑制剂与底物结构相似 抑制剂与底物竞争酶分子的底物结合部位 当抑制剂存在时，Km值变大 抑制剂恒定时，增加底物浓度仍能达到最大反应速度 抑制剂与酶分子共价结合
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