关于Km(米氏常数)的意义描述错误的是

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Km值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度 Km值可用来表示酶对底物的亲和力 Km值愈小，酶对底物的亲和力愈大 Km值与酶的结构、底物和反应环境（如温度、pH、离子强度）有关 Km与酶的浓度有关

ν=V_max [S] /（Km + [S]）反应速度为最大反应速度一半时，Km =[S] Km对选择底物浓度有重大意义 Km作为酶的一种特征常数，与酶的性质与浓度有关

与ES复合物形成及分解的速度常数都有关系在不同类型的抑制作用中，Km都改变用双倒数作图法不能得到Km值在酶促反应的初速度阶段不能得到Km

用米氏方程表示 ,消除快慢只与参数∨ m 有关用米氏方程表示 ,消除快慢与参数 Km 和 Vm 有关用米氏方程表示 ,消除快慢只与参数 Km 有关用零级动力学方程表示 ,消除快慢体现在消除速率常数 Ko 上用一级动力学方程表示 ,消除快慢体现在消除速率常数 k 上

通过Km的测定可鉴定酶的最适底物是引起最大反应速度的底物浓度是反映酶催化能力的一个指标是酶和底物的反应平衡常数

Km与酶浓度有关 Km与酶的性质有关 Km与酶底物的性质无关 Km与反应体系pH值有关 Km越小表示酶与底物的亲合性越小

1/Km越大，酶与底物的亲和力越小 Km值是酶的特征性常数一种酶不只有一种Km 同工酶的Km值不同多步酶促反应中，限速酶的Km值最大

K_m值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度 K_m值可用来表示酶对底物的亲和力 K_m值愈小，酶对底物的亲和力愈大 K_m值与酶的结构、底物和反应环境（如温度、pH、离子强度）有关 K_m与酶的浓度有关