某些调节酶的V---S的S形曲线表明酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物的亲和力-X题卡

由一条或一条以上多肽链组成与变构调节剂结合后酶的活性增强与变构调节剂结合后酶的活性降低酶促反应动力学曲线为s形

结合变构剂并调节酶活性的部位结合底物并催化其转变成产物的部位结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位由催化基团和辅助因子构成的部位结合激活剂使酶活性增加的部位

酶含量的调节属细胞水平调节底物常可诱导酶的合成产物常抑制酶的合成酶含量调节属于快速调节激素或药物也可诱导某些酶的合成

反应速度随底物浓度的增加而增加随着底物浓度的增加酶逐渐失活酶的结合部位被更多的底物占据再增加酶的浓度反应速度不再增加形成酶—底物复合体增加

所示），可催化底物发生变化。酶抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子，其中竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，从而降低酶对底物的催化效应；非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合，能改变酶的构型，使酶不能与底物结合，从而使酶失去催化活性。下列有关叙述不正确的是

A.曲线a表示没有酶抑制剂存在时的作用效果曲线c表示在竞争性抑制剂作用下酶的活性降低曲线a、b酶促反应速率不再增加是酶处于饱和状态竞争性抑制剂与该酶催化的底物化学结构相似

该变构酶是具有负协同效应的变构酶产物随底物浓度的升高而增加变构酶的每个亚基都能与底物结合该变构酶是具有正协同效应的变构酶

酶从一种构象转变为另一种构象时，酶活性发生改变分子内有与效应物结合的特殊部位反应速度与底物浓度的关系呈S形曲线多数是代谢途径中的关键酶

别构抑制与竞争性抑制相同别构酶的动力学特征是酶促反应与底物浓度的关系呈S形而不是双曲线形别构激活和酶被离子激活剂激活的机制相同酶的别构效应与酶的四级结构无关

别构酶是寡聚体别构酶催化几个独立的反应并最后得到终产物与单条肽链的酶相比，别构酶催化反应的速度较慢别构酶结构一个底物后，将促进它与下一个底物的结合，并增强酶活力产物的量在不断增加

变构酶单体酶结合酶符合米氏方程的酶

变构调节多数是反馈调节变构剂与酶结合牢固变构激活剂可增强酶与底物的结合使酶蛋白分子发生构象变化而导致活性改变变构酶与底物的亲和力高

所示），可催化底物发生变化。酶抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子，其中竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，从而降低酶对底物的催化效应；非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合，能改变酶的构型，使酶不能与底物结合，从而使酶失去催化活性。下列有关叙述不正确的是

A.曲线a表示没有酶抑制剂存在时的作用效果曲线c表示在竞争性抑制剂作用下酶的活性降低曲线a、b酶促反应速率不再增加是酶处于饱和状态竞争性抑制剂与该酶催化的底物化学结构相似

曲线a表示没有酶抑制剂存在时的作用效果曲线c表示在竞争性抑制剂作用下酶的活性降低曲线a、b酶促反应速率不再增加是酶处于饱和状态竞争性抑制剂与该酶催化的底物化学结构相似

全部酶与底物结合成E-S复合体过量底物对酶有负反馈抑制过量底物与激活剂结合影响底物与酶的结合改变了化学反应的平衡点以上都不是

此别构酶为具负性同效应的酶此别构酶中，底物分子与其中一亚基结合后能促进其他亚基与底物的结合变构酶是米氏酶的一种特例变构酶所催化的反应包括一系列步骤此变构酶的多个底物分子同时与酶快速反应

别构酶是受别构调节的酶正协同效应例如，底物与酶的一个亚基结合后使此亚基发生构象改变，从而引起相邻亚基发生同样的改变，增加此亚基对后续底物的亲和力正协同效应的底物浓度曲线是矩形双曲线构象改变使后续底物结合的亲和力减弱，称为负协同效应

曲线a表示没有酶抑制剂存在时的作用效果曲线c表示在竞争性抑制剂作用下酶的活性降低曲线a、b酶促反应速率不再增加是酶处于饱和状态竞争性抑制剂与该酶催化的底物化学结构相似

某些调节酶的V---S的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物的亲和力。