你可能感兴趣的试题
抑制剂的结构与底物的结构相似 对Vmax无影响 增加底物浓度可减弱抑制剂的作用 使Km值变大 Km值不变
竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用 特异性不可逆抑制作用 非特异性不可逆抑制作用
竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用 特异性不可逆抑制作用 非特异性不可逆抑制作用
抑制剂与底物结构相似 抑制剂能与底物竞争酶活性中心 增加底物浓度能增加抑制作用 抑制程度取决于抑制剂和底物浓度的相对比例 增加底物浓度可解除抑制作用
抑制剂与底物竞争酶的牢固程度 抑制剂与底物竞争酶的结合部位 抑制剂与底物竞争酶的浓度’ 抑制剂与底物竞争酶的相似程度 酶的结合基团
抑制剂通过非共价键与酶和(或)酶-底物复合物可逆性结合 竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心,Vmax不变,Km增大 非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力,Vmax变小,Km不变 反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合,Vmax变小,Km变小 透析或超滤等方法不能将抑制剂除去
非竞争性抑制剂 竞争性抑制剂 可逆的抑制作用 反竞争性抑制剂
抑制剂的结构与底物相似 最大反应速度不变 Km值增大 最大反应速度降低 增加底物浓度可降低或解除抑制作用
X位点是酶与底物契合的活性部位 抑制剂l和2的抑制原理是一样的 增加底物浓度,能减弱抑制剂l的抑制作用 降低底物浓度,与抑制剂2的抑制作用无关
都为可逆的抑制作用 增加底物的浓度可消除抑制剂对酶的影响 根据抑制剂与酶结合的情况可区分不同类型的抑制作用 抑制作用与抑制剂浓度无关
抑制剂通过非共价键与酶和(或)酶—底物复合物可逆性结合 竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心,Vmax不变,Km增大 非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力,Vmax变小,Km不变 反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶—底物复合物结合,Vmax变小,Km变小 透析或超滤等方法不能将抑制剂除去
抑制剂和酶的活性中心结构相似 抑制作用的强弱与抑制剂浓度的大小无关 抑制作用不受底物浓度的影响 抑制剂与酶作用的底物结构相似